Propiedades funcionales y estructurales de aislados de proteínas de chía

Actualmente, las nuevas tendencias hacia una alimentación saludable resultaron en la puesta en valor de cultivos no tradicionales. Un ejemplo de éstos es la chía, cuyo consumo se ha incrementado considerablemente en los últimos años, no sólo por su elevado contenido de ácidos grasos poliinsaturados sino por la calidad nutricional de sus proteínas. Esta creciente demanda de consumo de proteínas vegetales propone como desafío a la industria alimentaria la obtención de concentrados con propiedades funcionales adecuadas para su incorporación en diversos productos alimenticios. En este sentido, resulta de particular interés el estudio de las condiciones mediante las cuales las proteínas son extraídas de sus fuentes naturales ya que, en los protocolos de obtención, las mismas son expuestas a condiciones alcalinas y ácidas que pueden modificar sus propiedades estructurales, con la consecuente modificación en su funcionalidad. El objetivo del presente trabajo fue estudiar diferentes procesos de obtención de aislados proteicos de chía mediante precipitación isoeléctrica, evaluar sus propiedades estructurales y relacionarlas con su funcionalidad. Las proteínas fueron extraídas a partir de semillas trituradas parcialmente desgrasadas, mediante solubilización alcalina a pH 10 o 12, seguida por una precipitación ácida a pH 4,5. Los aislados fueron denominados como APC10 y APC12, de acuerdo con el pH de solubilización. Ambas muestras resultaron en contenidos proteicos similares, mayores al 75 % en ambos casos, siendo levemente superior para APC10. El estudio de las propiedades estructurales demostró que APC12 posee un mayor contenido de estructura ovillo estadístico, una elevada exposición de los residuos Trp a la superficie, y menor estabilidad térmica que APC10, evidenciando un mayor grado de desnaturalización proteica. En relación con esto, ambos aislados mostraron diferente funcionalidad. Las propiedades emulsificantes de la muestra APC10 resultaron superiores a las de APC12, debido probablemente a su mayor solubilidad, carga neta e hidrofobicidad superficial. Las proteínas extraídas a pH 10 evidenciaron mejores propiedades espumantes, siendo más apropiadas para estabilizar la interfase aire/agua debido a la capacidad de formar una película con mayor viscoelasticidad. Cuando las muestras fueron gelificadas, los sistemas formados resultaron débiles en ambos casos, siendo APC12 más apropiado para la formación de una red proteica interconectada luego de la acidificación. Los resultados obtenidos permiten demostrar la estrecha relación entre las propiedades estructurales y funcionales de las proteínas de chía, y la forma en que las proteínas son extraídas, resaltando la importancia de la elección de un proceso de obtención adecuado de acuerdo a su posterior aplicación.