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Deciphering the number and location of active sites in the monomeric glyoxalase I of Zea mays

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dc.citation.titleFEBS Journales
dc.citation.volume286
dc.creatorGonzalez, Javier M.
dc.creatorAgostini, Romina B.
dc.creatorAlvarez, Clarisa Ester
dc.creatorKlinke, Sebastián
dc.creatorAndreo, Carlos S.
dc.creatorCampos Bermudez, Valeria A.
dc.date.accessioned2022-04-21T17:50:02Z
dc.date.available2022-04-21T17:50:02Z
dc.date.issued2019-04-16
dc.descriptionDetoxification of methylglyoxal, a toxic by-product of central sugar metabolism, is a major issue for all forms of life. The glyoxalase pathway evolved to effectively convert methylglyoxal into D-lactate via a glutathione hemithioacetal intermediate. Recently, we have shown that the monomeric glyoxalase I from maize exhibits a symmetric fold with two cavities, potentially harboring two active sites, in analogy with homodimeric enzyme surrogates. Here we confirm that only one of the two cavities exhibits glyoxalase I activity and show that it adopts a tunnel-shaped structure upon substrate binding. Such conformational change gives rise to independent binding sites for glutathione and methylglyoxal in the same active site, with important implications for the molecular reaction mechanism, which has been a matter of debate for several decades.es
dc.description.filFil: Gonzalez, Javier M. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del NOA (INBIONATEC-CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Agostini, Romina B. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (CEFOBI-CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Alvarez, Clarisa Ester. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (CEFOBI-CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Klinke, Sebastián. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica. Fundación Instituto Leloi. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires (IIBBA-CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Andreo, Carlos S. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (CEFOBI-CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Campos Bermudez, Valeria A. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (CEFOBI-CONICET); Argentina.es
dc.description.sponsorshipConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET)
dc.description.sponsorshipAgencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica (ANPCyT): PICT 2010-0358
dc.formatapplication/pdf
dc.format.extent3255-3271es
dc.identifier.issn1742-4658es
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2133/23461
dc.language.isoenges
dc.publisherWileyes
dc.relation.publisherversionhttps://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/febs.14855
dc.relation.publisherversionhttps://doi.org/10.1111/febs.14855
dc.rightsopenAccesses
dc.rights.holderFederation of European Biochemical Societieses
dc.rights.textAttribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0)es
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/*
dc.subjectGlyoxalase Ies
dc.subjectHemithioacetales
dc.subjectMaizees
dc.subjectMethylglyoxales
dc.subjectProtein tunneles
dc.titleDeciphering the number and location of active sites in the monomeric glyoxalase I of Zea mayses
dc.typepublishedVersion
dc.typearticle
dc.typeartículo
dc.type.collectionarticulo
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