Uno de los principales pilares de la economía argentina es la producción agrícola
siendo uno de los cultivos mayoritarios el de soja [1]. En general, el procesamiento de
los granos conlleva a una producción de residuos vegetales no aprovechados. En el caso
de la soja, se produce la denominada cascarilla consecuencia de la ruptura primaria del
grano. Éste es un residuo voluminoso sin valor. La cascarilla de soja está formada por un
40 % de celulosa, 9-10 % de hemicelulosas/xilano, 9-11 % galactomananos, 12 % de
pectina, 1-3 % de lignina y 12 % de proteínas solubles [2]. Dentro de la fracción de
proteínas solubles se encuentran las siguientes que, por su actividad biológica, son muy
interesantes: peroxidasa, chitanasa, un grupo de proteasas aspárticas y el denominado
inhibidor de proteasa tipo Bowman-Birk [3].
El objetivo principal del trabajo fue la recuperación de la enzima peroxidasa a
partir de la cascarilla de soja. Para ello se realizó la extracción de las proteínas solubles
presentes en dicho residuo mediante lixiviación y posteriormente se procedió a la
purificación de la peroxidasa mediante precipitación con polielectrolitos.
A partir de los resultados obtenidos se concluyó que el pH de trabajo se
encuentra en un rango de 4,0-5,0 y que al trabajar con Eudragit L y Eudragit S se logra
purificar la enzima de interés empleando concentraciones bajas de polímero, en el rango
de 10-5 % P/V.
Los mejores parámetros de rendimiento y factor de purificación fueron del 74 %
y 2,5, respectivamente.
Además, se logró concentrar 9 veces la muestra de partida reduciendo el
volumen final al 10 %.