Extracción y purificación de proteínas de interés presentes en la cáscara de soja

Uno de los principales pilares de la economía argentina es la producción agrícola siendo uno de los cultivos mayoritarios el de soja [1]. En general, el procesamiento de los granos conlleva a una producción de residuos vegetales no aprovechados. En el caso de la soja, se produce la denominada cascarilla consecuencia de la ruptura primaria del grano. Éste es un residuo voluminoso sin valor. La cascarilla de soja está formada por un 40 % de celulosa, 9-10 % de hemicelulosas/xilano, 9-11 % galactomananos, 12 % de pectina, 1-3 % de lignina y 12 % de proteínas solubles [2]. Dentro de la fracción de proteínas solubles se encuentran las siguientes que, por su actividad biológica, son muy interesantes: peroxidasa, chitanasa, un grupo de proteasas aspárticas y el denominado inhibidor de proteasa tipo Bowman-Birk [3]. El objetivo principal del trabajo fue la recuperación de la enzima peroxidasa a partir de la cascarilla de soja. Para ello se realizó la extracción de las proteínas solubles presentes en dicho residuo mediante lixiviación y posteriormente se procedió a la purificación de la peroxidasa mediante precipitación con polielectrolitos. A partir de los resultados obtenidos se concluyó que el pH de trabajo se encuentra en un rango de 4,0-5,0 y que al trabajar con Eudragit L y Eudragit S se logra purificar la enzima de interés empleando concentraciones bajas de polímero, en el rango de 10-5 % P/V. Los mejores parámetros de rendimiento y factor de purificación fueron del 74 % y 2,5, respectivamente. Además, se logró concentrar 9 veces la muestra de partida reduciendo el volumen final al 10 %.