Engineering a bifunctional copper site in the cupredoxin fold by loop-directed mutagenesis

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dc.citation.titleChemical Science
dc.citation.volume9
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-0500-4513
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-0248-6916
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-1507-9685
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-8777-0870
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-5448-5483
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-5173-0183
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-7978-3233
dc.creatorEspinoza Cara, Andrés
dc.creatorZitare, Ulises A.
dc.creatorAlvarez Paggi , Damián
dc.creatorKlinke, Sebastián
dc.creatorOtero, Lisandro H.
dc.creatorMurgida, Daniel H.
dc.creatorVila, Alejandro J.
dc.date.accessioned2024-06-07T13:25:35Z
dc.date.available2024-06-07T13:25:35Z
dc.date.issued2018-06-28
dc.description.abstractCopper sites in proteins are designed to perform either electron transfer or redox catalysis. Type 1 and CuA sites are electron transfer hubs bound to a rigid protein fold that prevents binding of exogenous ligands and side reactions. Here we report the engineering of two Type 1 sites by loop-directed mutagenesis within a CuA scaffold with unique electronic structures and functional features. A copper–thioether axial bond shorter than the copper–thiolate bond is responsible for the electronic structure features, in contrast to all other natural or chimeric sites where the copper thiolate bond is short. These sites display highly unusual features, such as: (1) a high reduction potential despite a strong interaction with the axial ligand, which we attribute to changes in the hydrogen bond network and (2) the ability to bind exogenous ligands such as imidazole and azide. This strategy widens the possibility of using natural protein scaffolds with functional features not present in nature.
dc.description.filFil: Espinoza Cara, Andrés. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR-CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Espinoza Cara, Andrés. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Biofísica. Departamento de Química Biológica; Argentina.
dc.description.filFil: Zitare, Ulises A. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física (INQUIMAE-CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Alvarez Paggi, Damián. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física (INQUIMAE-CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Alvarez Paggi, Damián. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires (IIBBA-CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Klinke, Sebastián. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires (IIBBA-CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Klinke, Sebastián. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica PLABEM; Argentina.
dc.description.filFil: Otero, Lisandro H. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires (IIBBA-CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Otero, Lisandro H. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica PLABEM; Argentina.
dc.description.filFil: Murgida, Daniel H. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física (INQUIMAE-CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Vila, Alejandro J. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR-CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Vila, Alejandro J. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Biofísica. Departamento de Química Biológica; Argentina.
dc.description.filFil: Vila, Alejandro J. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica PLABEM; Argentina.
dc.description.sponsorshipAgencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica (PICT 2015-0133)
dc.format.extent6692–6702
dc.identifier.issn2041-6539
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/2133/27245
dc.language.isoen
dc.publisherRoyal Society of Chemistry
dc.relation.publisherversionhttps://doi.org/10.1039/c8sc01444b
dc.relation.publisherversionhttps://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2018/sc/c8sc01444b
dc.rightsopenAccess
dc.rights.holderThe Royal Society of Chemistry
dc.rights.holderUniversidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas
dc.rights.textAttribution-NonCommercial 4.0 Internationalen
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/
dc.subjectCupredoxins
dc.subjectElectronic structure
dc.subjectSpectroscopy
dc.subjectElectrochemistry
dc.titleEngineering a bifunctional copper site in the cupredoxin fold by loop-directed mutagenesis
dc.typearticulo
dc.type.collectionarticulo
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