Modificaciones estructurales de las proteínas del lactosuero y su influencia sobre las propiedades funcionales superficiales : emulsificación y espumado

La relación entre alimentación y salud se ve reflejada en la demanda de sustituir aditivos alimenticios de origen sintético por otros naturales. En este sentido, las proteínas poseen elevado potencial debido a sus propiedades nutricionales y funcionales. Estas cumplen un rol importante como surfactantes en espumas y emulsiones alimentarias. Su función está determinada por su estructura y comportamiento en la interfase. Espumas y emulsiones presentan comportamientos comunes: dos fases, requieren energía para su formación y son termodinámicamente inestables. Los cambios estructurales de las proteínas por tratamientos físicos, químicos o biológicos pueden mejorar las propiedades funcionales que sean de utilidad tecnológica. Conocer la relación entre tratamiento, estructura y propiedad funcional es primordial para promover el uso de proteínas en nuevas formulaciones de alimentos. La beta-lactoglobulina (β-LG) es la proteína mayoritaria del suero lácteo y es utilizada como modelo de estudio en sistemas complejos como son los concentrados o aislados de suero lácteo, ambos productos son de alto interés comercial en la región. En este trabajo se analizaron las propiedades espumantes, emulsionantes y los cambios estructurales de la beta-lactoglobulina modificada por desnaturalización y polimerización térmica, hidrólisis y polimerización enzimática y glicosilación (reacción de Maillard). En el tratamiento térmico de la β-LG se consideraron como factores decisivos en la mejora de la actividad y estabilidad espumante: i) al aumento de la hidrofobicidad superficial debido a la apertura proteica durante la desnaturalización y ii) a las interacciones hidrofóbicas a través de la rápida formación de una película iscoelástica, espectivamente. Con relación a las emulsiones el tratamiento térmico condujo a emulsiones menos estables. Si bien el aumento de la hidrofobicidad superficial mejoró la capacidad espumante esta no es un factor tan importante en las emulsiones. La polimerización enzimática con transglutaminasa, comparada con el tratamiento térmico, produjo especies con menor grado de apertura, menor exposición de residuos hidrofóbicos al solvente y, como consecuencia, menor hidrofobicidad superficial. Además, promovió una estructura más compacta y simétrica que las tratadas térmicamente obteniéndose espumas menos estables. También se estudió el efecto del tratamiento con transglutaminasa y posterior hidrólisis con tripsina de la β-LG. El tiempo de transglutaminación no tuvo un efecto significativo sobre la estabilidad espumante mientras que el tiempo de hidrólisis desfavoreció significativamente la estabilidad espumante. Este hecho se relaciona a la hidrólisis de monómeros no nativos de β-LG, dímeros y trímeros formados por la polimerización con transglutaminasa que estabilizaban la espuma. En las condiciones ensayadas se demostró que el calentamiento de la β-LG en el tratamiento de glicosilación es el verdadero responsable de las mejoras en las propiedades espumantes, mientras que la glicosilación en si misma, tiene un efecto negativo respecto a las ventajas producidas por dicho calentamiento.