CuA-based chimeric T1 copper sites allow for independent modulation of reorganization energy and reduction potential

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dc.citation.titleChemical Sciencees
dc.citation.volume11(24)es
dc.creatorSzuster, Jonathan
dc.creatorZitare, Ulises A.
dc.creatorCastro, María A.
dc.creatorLeguto, Alcides J.
dc.creatorMorgada, Marcos Nicolás
dc.creatorVila, Alejandro J.
dc.creatorMurgida, Daniel H.
dc.date.accessioned2021-04-12T19:42:27Z
dc.date.available2021-04-12T19:42:27Z
dc.date.issued2021-02-04
dc.descriptionAttaining rational modulation of thermodynamic and kinetic redox parameters of metalloproteins is a key milestone towards the (re)design of proteins with new or improved redox functions. Here we report that implantation of ligand loops from natural T1 proteins into the scaffold of a CuA protein leads to a series of distorted T1-like sites that allow for independent modulation of reduction potentials (E°´) and electron transfer reorganization energies (l). On the one hand E°´ values could be fine-tuned over 120 mV without affecting l. On the other, l values could be modulated by more than a factor of two while affecting E°´ only by a few millivolts. These results are in sharp contrast to previous studies that used T1 cupredoxin folds, thus highlighting the importance of the protein scaffold in determining such parameterses
dc.descriptionPara citar este articulo: Chem. Sci., 2020, 11, 6193
dc.description.filFil: Szuster, Jonathan. Universidad de Buenos Aires. Instituto de Química Física de los Materiales, Medio Ambiente y Energía (INQUIMAE -CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Szuster, Jonathan. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina.es
dc.description.filFil: Zitare, Ulises A. Universidad de Buenos Aires. Instituto de Química Física de los Materiales, Medio Ambiente y Energía (INQUIMAE -CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Zitare, Ulises A. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina.es
dc.description.filFil: Castro, María A. Universidad de Buenos Aires. Instituto de Química Física de los Materiales, Medio Ambiente y Energía (INQUIMAE -CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Castro, María A. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina.
dc.description.filFil: Leguto, Alcides J. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR -CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Leguto, Alcides J. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Biológica; Argentina.
dc.description.filFil: Morgada, Marcos N. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR -CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Morgada, Marcos N. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Biológica; Argentina.
dc.description.filFil: Vila, Alejandro J. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR -CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Vila, Alejandro J. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Biológica; Argentina.
dc.description.filFil: Murgida, Daniel H. Universidad de Buenos Aires. Instituto de Química Física de los Materiales, Medio Ambiente y Energía (INQUIMAE -CONICET); Argentina.
dc.description.filFil: Murgida, Daniel H. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina.
dc.description.sponsorshipAgencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica (ANPCyT): PICT2015-0133es
dc.formatapplication/pdf
dc.format.extent6193–6201es
dc.identifier.issn2041-6539es
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2133/20481
dc.language.isoenges
dc.publisherRoyal Society of Chemistryes
dc.relation.publisherversionhttps://doi.org/10.1039/d0sc01620aes
dc.relation.publisherversionhttps://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2020/SC/D0SC01620A#!divAbstractes
dc.rightsopenAccesses
dc.rights.holderSzuster, Jonathanes
dc.rights.holderZitare, Ulises A.es
dc.rights.holderCastro, María A.es
dc.rights.holderLeguto, Alcides J.es
dc.rights.holderMorgada, Marcos N.
dc.rights.holderVila, Alejandro J.
dc.rights.holderMurgida, Daniel H.
dc.rights.holderUniversidad Nacional de Rosario
dc.rights.textAttribution 4.0 International (CC BY 4.0)es
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/*
dc.subjectCopperes
dc.subjectMetalloproteinses
dc.subjectOxidation-Reductiones
dc.subjectLigandses
dc.titleCuA-based chimeric T1 copper sites allow for independent modulation of reorganization energy and reduction potentiales
dc.typearticle
dc.typeartículo
dc.typepublishedVersion
dc.type.collectionarticulo
dc.type.versionpublishedVersiones

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