Biochemistry of copper site assembly in heme-copper oxidases: a theme with variations

dc.citation.titleInternational Journal of Molecular Scienceses
dc.citation.volume20(15)es
dc.creatorLlases, María Eugenia
dc.creatorMorgada, Marcos Nicolás
dc.creatorVila, Alejandro J.
dc.date.accessioned2021-03-04T18:03:36Z
dc.date.available2021-03-04T18:03:36Z
dc.date.issued2019-08-05
dc.descriptionCopper is an essential cofactor for aerobic respiration, since it is required as a redox cofactor in Cytochrome c Oxidase (COX). This ancient and highly conserved enzymatic complex from the family of heme-copper oxidase possesses two copper sites: CuA and CuB. Biosynthesis of the oxidase is a complex, stepwise process that requires a high number of assembly factors. In this review, we summarize the state-of-the-art in the assembly of COX, with special emphasis in the assembly of copper sites. Assembly of the CuA site is better understood, being at the same time highly variable among organisms. We also discuss the current challenges that prevent the full comprehension of the mechanisms of assembly and the pending issues in the field.es
dc.descriptionPara citar este articulo: Llases, M.-E.; Morgada, M.N.; Vila, A.J. Biochemistry of Copper Site Assembly in Heme-Copper Oxidases: A Theme with Variations. Int. J. Mol. Sci. 2019, 20, 3830. https://doi.org/10.3390/ijms20153830
dc.description.filFil: Lllases, María Eugenia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR -CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Morgada, Marcos N. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR -CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Morgada, Marcos N. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Biológica. Área Biofísica; Argentina.es
dc.description.filFil: Vila, Alejandro J. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR -CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Vila, Alejandro J. Plataforma de Biología Estructural y Metabolómica (PLABEM); Argentina.es
dc.description.filFil: Vila, Alejandro J. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Biológica. Área Biofísica; Argentina.es
dc.description.sponsorshipAgencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica (ANPCyT): PICT 2012-1285.es
dc.formatapplication/pdf
dc.format.extent1-18es
dc.identifier.issn1422-0067es
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2133/20012
dc.language.isoenges
dc.publisherMDPIes
dc.relation.publisherversionhttps://doi.org/10.3390/ijms20153830es
dc.relation.publisherversionhttps://www.mdpi.com/1422-0067/20/15/3830es
dc.rightsopenAccesses
dc.rights.holderUniversidad Nacional de Rosarioes
dc.rights.holderLllases, María Eugeniaes
dc.rights.holderMorgada, Marcos N.es
dc.rights.holderVila, Alejandro J.es
dc.rights.textAttribution 4.0 International (CC BY 4.0)
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/*
dc.subjectCopper Site Assemblyes
dc.subjectHeme-Copper Oxidaseses
dc.subjectCopper Traffickinges
dc.subjectMetallochaperoneses
dc.titleBiochemistry of copper site assembly in heme-copper oxidases: a theme with variationses
dc.typearticle
dc.typeartículo
dc.typepublishedVersion
dc.type.collectionarticulo
dc.type.versionpublishedVersiones

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