Chaperones moleculares : su rol en el proceso de plegamiento y ensamble intracelular de proteínas
Fecha
1999-04-08
Autores
Título de la revista
ISSN de la revista
Título del volumen
Editor
Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas
Resumen
El plegamiento de las proteínas a su conformación nativa constituye una de las bases para el correcto funcionamiento celular. La eficiencia del proceso es asegurada in vivo gracias a la participación entre otros, de sistemas especializados de proteínas denominados chaperones moleculares. Estos asistentes de plegado interaccionan no covalentemente con polipéptidos total o parcialmente desplegados favoreciendo el plegado productivo por sobre las reacciones no productivas que conducen a la agregación en condiciones fisiológicas y de estrés. Numerosas evidencias experimentales indican que distintos chaperones pueden cooperar en las células. Se ha propuesto que los sistemas de chaperones Hsp70/DnaK y Hsp60/GroE actúan secuencialmente asistiendo el plegamiento de proteínas recién sintetizadas o desnaturalizadas y el importe de éstas a organelas. Sin embargo, la transferencia secuencial parece no ocurrir en todos los casos y por ello se ha propuesto la existencia de redes flexibles y funcionales …
Descripción
Palabras clave
DnaK, CnaJ, GrpE, Rubisco, Escherichia coli